De unas generaciones para acá, hemos priorizado la parte más limpia del animal, apartando casi todo lo demás. Los tendones molestan, los cartílagos se dejan en el plato y las preparaciones gelatinosas aparecen cada vez menos en nuestras cocinas.
Podemos comer carne todos los días y apenas consumir tejido conectivo. Y ese detalle cambia el perfil de aminoácidos de nuestra alimentación: el músculo y el colágeno no aportan lo mismo.
Aquí entra la glicina, un aminoácido que el organismo utiliza para construir tejidos, fabricar moléculas esenciales y regular distintos procesos metabólicos. El cuerpo puede producirla, pero eso no garantiza que fabrique toda la que necesita. Algunos trabajos plantean que su síntesis y el aporte alimentario pueden quedarse bastante por debajo de la demanda. (estudio)
Mi interpretación es que la insuficiencia relativa de glicina está bastante extendida en la alimentación actual. No hablo de una enfermedad carencial idéntica en todas las personas, sino de una disponibilidad que en algunas personas puede ser suficiente para evitar problemas graves y, aun así, resultar limitada en la mayoría para atender todas sus funciones.
Por eso llevo insistiendo mucho tiempo en que merece más atención. Primero en el plato. Después, cuando tenga sentido, en forma de suplemento.
Qué es la glicina y para qué sirve
La glicina es uno de los aminoácidos con los que fabricamos proteínas. También sirve para producir otras moléculas y transmitir señales entre células. Podemos sintetizarla, principalmente a partir de otro aminoácido, la serina. Pero se habla de ella como un aminoácido condicionalmente esencial porque esa producción puede quedarse corta en relación con las necesidades totales del organismo. (estudio)
Su relación más visible es con el colágeno, una proteína estructural presente en la piel, los tendones, los ligamentos, el cartílago, los huesos y otros tejidos. En la secuencia característica del colágeno, uno de cada tres aminoácidos es glicina; es decir, forma parte de su estructura repetida. (estudio)
Piensa en un tendón que transmite la fuerza del músculo al hueso o en el cartílago que recubre una articulación. Son tejidos que necesitan mantener y renovar sus componentes. Un déficit de glicina puede perjudicar esa síntesis. (estudio)
Su trabajo continúa fuera del tejido conectivo. La glicina interviene en la producción de creatina, que ayuda a regenerar energía de uso inmediato, y del grupo hemo, componente de la hemoglobina que permite transportar oxígeno en la sangre. También es una de las tres piezas del glutatión, una molécula que nuestras células fabrican para protegerse del daño oxidativo. (estudio)
En el sistema nervioso tiene una doble función. A través de sus propios receptores puede actuar como neurotransmisor inhibitorio, frenando señales nerviosas; en los receptores NMDA colabora con el glutamato (neurotransmisor excitatorio) para facilitar su activación. Por eso su efecto depende del receptor y del circuito en el que actúe. (estudio)
Además, el organismo utiliza glicina para unirla a determinados compuestos tóxicos y facilitar su eliminación por la orina (estudio). Y ayuda a eliminar un exceso de grupos metilo derivados de la metionina, como explico en un artículo previo (Metilación, SAMe y envejecimiento) y más detalladamente en mi libro Epigenética Nutricional.
La cuestión, por tanto, no es si la glicina tiene funciones importantes. Tiene muchas. La cuestión es: ¿disponemos de suficiente para atender a todas?
Por qué la dieta moderna puede dejarnos cortos
Comer suficiente proteína no garantiza obtener cualquier perfil de aminoácidos. Dos alimentos pueden aportar cantidades parecidas de proteína y proporciones distintas de las piezas que la componen. El colágeno destaca por su abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina; otras proteínas tienen una composición diferente. (estudio)
La cocina tradicional aprovechaba muchas partes del animal que hoy dejamos fuera: piel, tendones, cartílagos, cortes gelatinosos y caldos preparados con huesos o espinas. Recuperarlas no exige idealizar el pasado. Basta con reconocer que, al retirarlas del plato, también retiramos parte de los nutrientes que aportan.
Qué significa hablar de un déficit relativo de glicina
En 2009, se compararon las fuentes de glicina con sus posibles necesidades metabólicas. El cálculo estimaba alrededor de 3 g diarios de síntesis endógena, más 1,5–3 g procedentes de la dieta. Frente a ello, la demanda total —especialmente la relacionada con el colágeno— dejaba un déficit de aproximadamente 10 g diarios para un adulto de 70 kg. (estudio)
Es una estimación mediante un balance metabólico. No significa que se haya medido una carencia de 10 g en cada persona ni que esa cifra sea una recomendación oficial de suplementación. La aportación del estudio es plantear la siguiente pregunta: ¿la capacidad de fabricar glicina alcanza para cubrir todo lo que hacemos con ella? Su conclusión, y la de otros trabajos posteriores, es que la glicina es un aminoácido semiesencial y que debe tomarse como suplemento nutricional para garantizar un metabolismo saludable. (estudio)
También hay datos humanos que permiten ir más allá del cálculo. Un estudio de 2024 encontró que las personas con obesidad grave tenían menos glicina circulante y menor actividad de algunas reacciones que la utilizan para formar compuestos eliminables por la orina. Ese hallazgo apoya la importancia de su disponibilidad, pero añade un matiz: tener poca glicina no depende solo de cuánto comes. También influyen su producción y utilización. En la obesidad, el propio estado metabólico puede contribuir a que disminuya. No sería correcto atribuir cualquier resultado bajo a la ausencia de caldo o gelatina. (estudio)
Metionina y glicina: por qué importa el conjunto
La metionina es un aminoácido esencial. La necesitamos para fabricar proteínas y para producir S-adenosilmetionina, o SAMe, una molécula que cede grupos metilo, unos pequeños grupos químicos que participan en procesos de metilación: la fabricación de otras moléculas y la regulación de la actividad de los genes (epigenética). (artículo de mi blog)
El problema es que un exceso en la ingesta de metionina genera más SAMe de la que necesitamos para realizar todas las funciones de metilación del organismo, lo cual resulta perjudicial. El organismo se tiene que deshacer de este exceso de SAMe. Esto ocurre en el hígado: la enzima GNMT transfiere un grupo metilo de la SAMe a la glicina, transformándose las dos en otras moléculas. De esta manera, la glicina ayuda a recuperar el equilibrio, pero, claro, necesitamos disponer de glicina, y ya hemos visto que ni sumando lo que el cuerpo produce y lo que comemos da para todas las funciones. (estudio)
En otro estudio se alimentó a ratas con cantidades deliberadamente elevadas de metionina, lo que hizo disminuir la glicina del hígado. Añadir glicina como suplemento restauró su concentración y atenuó la “toxicidad” asociada a ese exceso. (estudio)
Resumiendo:
- El exceso de metionina reduce aún más la cantidad de glicina en nuestro organismo, haciéndonos más deficitarios.
- Es crucial eliminar ese exceso de SAMe (producido por un exceso de metionina) para mantener la homeostasis. Si no contamos con suficiente glicina, no podremos deshacernos de él, ya que no tendríamos la glicina necesaria para recibir grupos metilo de la SAMe mediante esta vía (ni para las demás funciones de la glicina).
Alimentos ricos en glicina: recuperar lo que hemos apartado del plato
La primera estrategia que propongo es recuperar alimentos y preparaciones ricos en tejido conectivo. No hace falta comer manitas todos los días ni convertir el caldo en una obligación. Sí merece la pena comprobar si estas fuentes tienen algún lugar real en tu alimentación.
| Alimento o preparación | Cómo incorporarlo y qué tener en cuenta |
| Gelatina neutra | Preparaciones caseras con fruta, lácteos o caldos, sin confundirla con un postre cuyo ingrediente principal sea el azúcar. |
| Carnes gelatinosas | Guisos de jarrete o zancarrón, rabo, carrilleras o manitas, aprovechando el tejido conectivo comestible. |
| Piel, cartílagos y tendones comestibles | Conservarlos en preparaciones donde queden bien cocinados y resulten agradables, en lugar de retirarlos siempre. |
| Caldos de huesos o de pescado | Utilizarlos como base de sopas y guisos, aprovechando cabezas y espinas en los de pescado. Su aporte varía según los ingredientes y la preparación: un tazón no equivale a una dosis conocida de glicina. (estudio) |
| Pescado pequeño con piel y espina comestible | Por ejemplo, sardinas en conserva con su espina blanda, en vez de elegir siempre filetes completamente limpios. |
Las vísceras también forman parte del aprovechamiento completo del animal y pueden aportar otros nutrientes valiosos, pero no son equivalentes a la gelatina o los tendones como fuentes de glicina.
Cómo saber si te falta: alimentación, analítica y contexto
Mirar el plato ayuda a detectar una posible falta de fuentes alimentarias, pero no permite conocer toda la disponibilidad de glicina. Lo ideal es medirla en sangre, mediante un perfil de aminoácidos. En mi práctica la mido de forma sistemática en suero. Utilizo como referencia de trabajo un intervalo de 285–400 μmol/L. Después de miles de analíticas, he encontrado pocos casos en los que una persona alcance ese intervalo solo con su alimentación habitual.
Esa es mi experiencia profesional, no un estudio representativo de toda la población. Mi intervalo de trabajo tampoco es un umbral diagnóstico universal ni un objetivo clínicamente validado. Los laboratorios pueden utilizar intervalos más amplios.
Yo utilizo la cifra junto con la alimentación, el estado metabólico, otros aminoácidos y la evolución. Esa valoración ayuda a interpretar el resultado y decidir cómo intervenir.
Cuándo suplementar, qué dosis valorar y qué precauciones tener
Hay personas que no disfrutan de estos alimentos o que difícilmente los incorporarán con regularidad. En ese contexto, considero que la glicina en polvo puede ser una herramienta sencilla para mejorar el aporte.
Tiene un sabor naturalmente dulce y se puede incorporar a un yogur, kéfir o infusión. Esa comodidad no debería convertirla en un endulzante que se añade sin contar: sigue siendo una sustancia con efectos metabólicos y conviene saber la cantidad total que tomas.
La dosis depende de para qué la utilizamos.
Glicina para dormir: qué se ha estudiado
Unos 3 g antes de acostarse son la cantidad más conocida en los pequeños estudios sobre sueño. En un ensayo con once personas que estaban insatisfechas con su descanso, la glicina mejoró la valoración subjetiva del sueño y acortó el tiempo hasta dormirse y hasta alcanzar el sueño de ondas lentas, sin modificar la arquitectura general del sueño. (estudio)
Otro estudio, en el que se analizaron siete hombres sometidos a una restricción parcial del sueño, encontró mejoras en determinadas medidas de fatiga y vigilancia al día siguiente. La muestra era muy pequeña y la intervención duró pocas noches. (estudio)
En un adulto sin circunstancias que requieran especial valoración, 3 g antes de acostarse pueden ser un punto de partida razonable para observar si ayudan. Lo relevante es comprobar si cambian el descanso y el funcionamiento durante el día siguiente. No dar por hecho que funcionan porque lo diga un estudio ni mucho menos utilizarlos para justificar dormir menos.
Suplementar para mejorar el aporte: individualizar la dosis
Completar una alimentación pobre en fuentes de glicina es un objetivo distinto de probarla para dormir.
Mi método es medir (analítica), suplementar si hay que corregir, volver a medir y ajustar.
Una concentración sanguínea no se convierte directamente en gramos mediante una regla de tres.
Como límite de trabajo, no suelo superar 0,3 g/kg/día, calculados sobre un peso normal, no sobre un exceso importante de grasa corporal. Es mi criterio profesional, no una dosis que haya que alcanzar.
Conviene mantener separadas las tres cifras:
- 3 g se han investigado para el sueño.
- Unos 10 g proceden de una estimación de déficit generalizado (de media: en algunas personas será más y en otras menos; por eso siempre mido antes de suplementar).
- 0,3 g/kg/día es mi techo de trabajo, no un objetivo. Todo dependerá de lo lejos que estemos del rango óptimo.
Tolerancia, precauciones y situaciones que requieren valoración individual
La glicina se ha tolerado bien en distintos ensayos, pero puede producir molestias digestivas. En un estudio de administración aguda de 9 g se observaron síntomas digestivos, aunque no efectos adversos graves. Para evitar posibles molestias digestivas, yo recomiendo tomarla repartida a lo largo del día. (estudio)
Durante el embarazo y la lactancia, así como en niños y en personas con enfermedad renal, hepática o situaciones clínicas complejas, no trasladaría estas orientaciones generales a una pauta por cuenta propia. La suplementación necesita una valoración individual. La evidencia disponible en adultos seleccionados no resuelve su uso en todos esos contextos. (estudio)
Hay una precaución farmacológica especialmente relevante: no añadir glicina a un tratamiento con clozapina sin consultarlo con el psiquiatra. Un ensayo no encontró beneficio y planteó una posible interferencia con su eficacia. (estudio)
Glicina y enfermedad: qué resulta prometedor y qué sabemos realmente
Las funciones de la glicina han impulsado investigaciones que van mucho más allá del sueño. Algunas se han realizado en personas; otras siguen en células o animales. Merece la pena conocerlas.
Metabolismo y defensa antioxidante
En un ensayo con nueve adultos sanos, ingerir 4,6 g de glicina de media junto con 25 g de glucosa redujo más de un 50 % la respuesta glucémica acumulada durante las dos horas siguientes, respecto a la glucosa sola. Fue una prueba aguda y muy concreta: no significa que añadir glicina a cualquier comida reduzca a la mitad su efecto sobre la glucosa. (estudio; estudio)
Un ensayo posterior con 74 personas con diabetes tipo 2 encontró una reducción de la hemoglobina glicada tras tres meses de suplementación frente a placebo. (estudio)
En 2025, un estudio exploratorio con 19 personas con obesidad grave utilizó 0,1 g/kg/día durante dos semanas. Aumentaron la glicina circulante y la eliminación de algunos compuestos conjugados; también descendieron los triglicéridos y las transaminasas ALT y AST. (estudio)
La defensa antioxidante ofrece otra línea interesante. En personas con diabetes mal controlada, suplementar conjuntamente cisteína y glicina aumentó la síntesis de glutatión y redujo marcadores de daño oxidativo. Se administraron ambos precursores, no glicina sola. (estudio)
Articulaciones, tendones y piel
La relación con el colágeno hace razonable investigar la glicina en tejidos que necesitan mantener su estructura. Un trabajo con células de cartílago bovino cultivadas en laboratorio encontró que aumentar la glicina del medio incrementaba la producción de colágeno tipo II. (estudio)
También se ha estudiado su efecto sobre la inflamación. En un modelo de artritis reactiva en ratas, una dieta enriquecida con glicina redujo la hinchazón y determinadas respuestas inflamatorias. Los experimentos apuntaban a una menor liberación de señales inflamatorias por células inmunitarias. (estudio)
En otro experimento, las ratas con una lesión inflamatoria del tendón de Aquiles que recibieron una dieta con glicina mostraron mejoras en componentes del tendón y en su resistencia a la rotura. (estudio)
Hay ensayos que muestran que la glicina ayuda a estimular la producción de colágeno saludable y que puede penetrar la piel como uno de los aminoácidos de menor peso molecular, mejorando la hidratación y promoviendo la reparación y regeneración de la piel. (estudio)
Esquizofrenia: un uso clínico investigado
El papel de la glicina en los receptores NMDA del neurotransmisor glutamato ha llevado a estudiarla como complemento del tratamiento de la esquizofrenia. Es una línea clínica real, aunque sus resultados son heterogéneos.
En un ensayo con 22 pacientes, 0,8 g/kg/día durante seis semanas, añadidos a la medicación habitual, mejoraron los síntomas negativos: por ejemplo, la falta de motivación o la reducción de la expresión emocional. Eran dosis farmacológicas, muy superiores a las utilizadas para dormir. (estudio)
Sin embargo, el ensayo multicéntrico CONSIST, con 157 participantes y una duración de dieciséis semanas, no encontró una mejoría general de los síntomas negativos ni de la cognición frente a placebo. Y el estudio con clozapina ya mencionado planteó una posible interferencia con el tratamiento. (estudio)
También se han observado alteraciones del metabolismo de la SAMe y de mecanismos relacionados con la metilación en tejido cerebral de personas con psicosis. Esos hallazgos no demuestran que tomar glicina revierta tales cambios ni que ese sea el mecanismo de una eventual mejoría. (estudio)
La glicina, la sarcosina y la D-serina están relacionadas con esta señalización, pero no son tratamientos intercambiables. Esta investigación pertenece al ámbito del seguimiento psiquiátrico, no al de la autosuplementación.
Cáncer: metabolismo tumoral, no prevención
Las células que proliferan necesitan fabricar nuevas proteínas y material genético. El aminoácido serina es necesario para la proliferación de células cancerosas. Por otro lado, concentraciones más altas de glicina han demostrado inhibir la proliferación y el crecimiento de estas células. (estudio)
Longevidad y autofagia
Uno de los resultados más interesantes procede del Interventions Testing Program, un programa que prueba intervenciones en ratones genéticamente diversos y en varios centros. Una dieta con un 8 % de glicina produjo un aumento modesto, de aproximadamente el 4–6 %, en la longevidad de machos y hembras. Aunque es un resultado experimental relevante, no es una cifra que pueda trasladarse a años de vida humana. (estudio)
En el gusano Caenorhabditis elegans también se ha observado que la suplementación con glicina prolonga significativamente su esperanza de vida, a través de su papel en el ciclo de la metionina. Esa conexión ayuda a entender por qué interesa estudiar la glicina más allá de su función estructural como pieza del colágeno. (estudio)
Otra pieza es la sarcosina, que se forma cuando la glicina recibe un grupo metilo en una reacción impulsada por la enzima GNMT. Un estudio encontró en células y ratas que la sarcosina estimuló la autofagia, el proceso mediante el que las células degradan y reciclan parte de sus componentes viejos y dañados. (estudio)
De ahí surge la hipótesis: la glicina prolonga la vida imitando la restricción de metionina y activando la autofagia. (estudio)
Por dónde empezar
Antes de decidir cuánta glicina tomar, sitúa tu objetivo.
Si apenas consumes las fuentes alimentarias descritas y quieres mejorar el aporte, empieza por una o dos preparaciones que encajen en tu cocina. No necesitas una analítica para incorporar gelatina, cortes gelatinosos o un caldo a tus comidas.
Si buscas mejorar el descanso, los 3 g estudiados antes de acostarse ofrecen un punto de partida, siempre teniendo en cuenta las precauciones anteriores. Observa si cambia cómo duermes y cómo te encuentras al día siguiente; si no notas beneficio, no aumentes la cantidad por inercia.
Si quieres intervenir sobre una glicina baja en una analítica o valorar cantidades mayores, interpreta el resultado junto con tu alimentación y situación antes de decidir la dosis. Ahí cobra sentido medir, corregir con suplementación si hiciera falta, volver a medir y ajustar.
La cantidad debe adaptarse a la persona, no al entusiasmo que despierte una lista de estudios.
Que el organismo fabrique glicina no garantiza que produzca toda la que necesita. Esa es la razón para prestarle atención. Que pueda quedarse corta tampoco significa que todos necesitemos la misma dosis.
